HƯỚNG DẪN TỪNG BƯỚC THỰC HIỆN DOCKING PHÂN TỬ BẰNG CÔNG CỤ MIỄN PHÍ PyRx 0.8 VÀ DỰ ĐOÁN TƯƠNG TÁC CỦA CÁC DẪN XUẤT CHALCONE-AMIDE CHỐNG LẠI PLPRO SARS-COV-2 | Tuấn | TNU Journal of Science and Technology

HƯỚNG DẪN TỪNG BƯỚC THỰC HIỆN DOCKING PHÂN TỬ BẰNG CÔNG CỤ MIỄN PHÍ PyRx 0.8 VÀ DỰ ĐOÁN TƯƠNG TÁC CỦA CÁC DẪN XUẤT CHALCONE-AMIDE CHỐNG LẠI PLPRO SARS-COV-2

Thông tin bài báo

Ngày nhận bài: 29/06/24                Ngày hoàn thiện: 16/10/24                Ngày đăng: 17/10/24

Các tác giả

1. Nguyễn Duy Tuấn Email to author, Trường Đại học Nam Cần Thơ
2. Nguyễn Cường Quốc, Khoa Khoa học Tự nhiên - Trường Đại học Cần Thơ
3. Trần Quang Đệ, Khoa Khoa học Tự nhiên - Trường Đại học Cần Thơ
4. Trần Duy Khang, Trường Đại học Nam Cần Thơ

Tóm tắt


Docking phân tử đóng một vai trò quan trọng trong việc phát triển thuốc bằng cách dự đoán các cấu hình và ái lực liên kết của các phân tử với protein/thụ thể mục tiêu. Bài báo này cung cấp hướng dẫn chi tiết về cách thực hiện docking phân tử bằng công cụ PyRx - một phần mềm nguồn mã mở có giao diện thân thiện với người dùng, tương thích với nhiều hệ điều hành khác nhau. Đây là tài liệu bằng tiếng Việt đầu tiên hướng dẫn sử dụng công cụ PyRx, hướng dẫn quy trình từng bước chuẩn bị, tiến hành mô phỏng lắp ghép và phân tích kết quả. Sau đó, phương pháp này được áp dụng để dự đoán cấu hình tương tác của các hợp chất chalcone-amide chống lại PLpro SARS-CoV-2. Kết quả thu được cho thấy mối tương quan cao, giá trị RMSD luôn dưới 1,5 Å, điều này thể hiện sự tương đồng cấu trúc so với dữ liệu tinh thể học đã được công bố. Bài báo này nêu bật độ tin cậy của phương pháp docking phân tử dựa trên công cụ PyRx và tính hiệu quả trong nghiên cứu sàng lọc ảo và khám phá thuốc. Điều này đặc biệt hữu ích trong việc xác định các tác nhân trị liệu chống lại các mối đe dọa bởi các virus mới nổi và cho thấy tiềm năng thúc đẩy nghiên cứu về các tác nhân chống virus mới trong tương lai.

Từ khóa


Chalcone; Docking; PyRx; SARS-CoV-2; Tinh thể học

Toàn văn:

PDF

Tài liệu tham khảo


[1] World Health Organization, “Coronavirus Disease (COVID-2019) Situation Reports 176”. [Online]. Available: https://www.who.int/emergencies/diseases/novel-coronavirus-2019/situation-reports. [Accessed Jun. 23, 2024].

[2] G. M. Morris and M. Lim-Wilby, “Molecular Docking,” in Molecular Modeling of Proteins, A. Kukol, Ed. Totowa, NJ: Humana Press, 2008, pp. 365-382, doi: 10.1007/978-1-59745-177-2_19.

[3] J. Fan, A. Fu, and L. Zhang, “Progress in molecular docking,” Quant Biol, vol. 7, no. 2, pp. 83-89, 2019, doi: 10.1007/s40484-019-0172-y.

[4] T. B. H. Bui, C. Q. Nguyen, and Q. D. Tran, “Docking-Based Virtual Screening for the Discovery of 1,3,4-Oxadiazoles as Aminoacyl-tRNA Synthetase Inhibitors,” CTU J. Inn. & Sus. Dev., vol. 14, no. 2, pp. 83-92, 2022, doi: 10.22144/ctu.jen.2022.021.

[5] Q. D. Tran et al., “ZIKV Inhibitors Based on Pyrazolo[3,4-d]pyridazine-7-one Core: Rational Design, In Vitro Evaluation, and Theoretical Studies,” ACS Omega, vol. 8, no. 51, pp. 48994-49008, 2023, doi: 10.1021/acsomega.3c06612.

[6] Q. D. Tran et al., “Rational design of novel diaryl ether-linked benzimidazole derivatives as potent and selective BACE1 inhibitors,” Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 698, 2024, Art. no. 149538, doi: 10.1016/j.bbrc.2024.149538.

[7] C. Q. Nguyen et al., “Structure-base DNA-targeting strategies with chalcone derivaties containing heterocyclic moiety as potential anti-cancer agents,” Can Tho University Journal of Science, vol. 59, no. 6, pp. 44-53, 2023, doi: 10.22144/ctujos.2023.213.

[8] C. Q. Nguyen et al., “Multitargeted molecular docking study of some N-hydroxycinnamamide compounds on ERα, PR, EGFR, and CK2 receptors,” Vietnam Journal of Science and Technology B, vol. 65, no. 6, pp. 47-51, 2023, doi: 10.31276/VJST.65(6).

[9] C. Q. Nguyen et al., “Synthesis and evaluation of biological activities of two belinostat analogs bearing fluorine at the CAP,” Science & Technology Development Journal: Natural Sciences, vol. 7, no. 1, pp. 2538-2547, 2023, doi: 10.32508/stdjns.v7i1.1238.

[10] S. Dallakyan and A. J. Olson, “Small-Molecule Library Screening by Docking with PyRx,” Chemical Biology: Methods and Protocols, pp. 243-250, 2015, doi: 10.1007/978-1-4939-2269-7_19.

[11] Y. M. Báez-Santos, S. E. St. John, and A. D. Mesecar, “The SARS-coronavirus papain-like protease: Structure, function and inhibition by designed antiviral compounds,” Antiviral Research, vol. 115, pp. 21-38, 2015, doi: 10.1016/j.antiviral.2014.12.015.

[12] C. Liu et al., “Research and Development on Therapeutic Agents and Vaccines for COVID-19 and Related Human Coronavirus Diseases,” ACS Cent. Sci., vol. 6, no. 3, pp. 315-331, 2020, doi: 10.1021/acscentsci.0c00272.

[13] M. Valipour, “Chalcone-amide, a privileged backbone for the design and development of selective SARS-CoV/SARS-CoV-2 papain-like protease inhibitors,” European Journal of Medicinal Chemistry, vol. 240, 2022, Art. no. 114572, doi: 10.1016/j.ejmech.2022.114572.

[14] K. Ratia et al., “A noncovalent class of papain-like protease/deubiquitinase inhibitors blocks SARS virus replication,” Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 105, no. 42, pp. 16119-16124, 2008, doi: 10.1073/pnas.0805240105.

[15] Z. Shen et al., “Potent, Novel SARS-CoV-2 PLpro Inhibitors Block Viral Replication in Monkey and Human Cell Cultures,” bioRxiv, 2021, doi: 10.1101/2021.02.13.431008.

[16] A. Peralta-Garcia et al., “Entrectinib—A SARS-CoV-2 Inhibitor in Human Lung Tissue (HLT) Cells,” International Journal of Molecular Sciences, vol. 22, no. 24, 2021, doi: 10.3390/ijms222413592.

[17] Z. Fu et al., “The complex structure of GRL0617 and SARS-CoV-2 PLpro reveals a hot spot for antiviral drug discovery,” Nat Commun, vol. 12, no. 1, p. 488, 2021, doi: 10.1038/s41467-020-20718-8.

[18] X. Gao et al., “Crystal structure of SARS-CoV-2 papain-like protease,” Acta Pharmaceutica Sinica B, vol. 11, no. 1, pp. 237-245, 2021, doi: 10.1016/j.apsb.2020.08.014.

[19] H. Shan et al., “Development of potent and selective inhibitors targeting the papain-like protease of SARS-CoV-2,” Cell chemical biology, vol. 28, no. 6, pp. 855-865, 2021.

[20] J. Osipiuk et al., “Structure of papain-like protease from SARS-CoV-2 and its complexes with non-covalent inhibitors,” Nat Commun, vol. 12, no. 1, p. 743, 2021, doi: 10.1038/s41467-021-21060-3.

[21] A. Douangamath et al., “Crystallographic and electrophilic fragment screening of the SARS-CoV-2 main protease,” Nat Commun, vol. 11, no. 1, p. 5047, 2020, doi: 10.1038/s41467-020-18709-w.




DOI: https://doi.org/10.34238/tnu-jst.10680

Các bài báo tham chiếu

  • Hiện tại không có bài báo tham chiếu
Tạp chí Khoa học và Công nghệ - Đại học Thái Nguyên
Phòng 408, 409 - Tòa nhà Điều hành - Đại học Thái Nguyên
Phường Tân Thịnh - Thành phố Thái Nguyên
Điện thoại: 0208 3840 288 - E-mail: jst@tnu.edu.vn
Phát triển trên nền tảng Open Journal Systems
©2018 All Rights Reserved