NGHIÊN CỨU ĐIỀU KIỆN THU NHẬN PEPTIDE CÓ HOẠT TÍNH SINH HỌC TỪ NHỘNG TẰM Bombyx mori L. BẰNG ENZYM

Vũ Kim Thoa; Nguyễn Thị Ngọc Anh; Lê Thanh Hải Hà; Nguyễn Thị Phương Thảo; Nguyễn Thị Thu Hiền

doi:10.34238/tnu-jst.15294

NGHIÊN CỨU ĐIỀU KIỆN THU NHẬN PEPTIDE CÓ HOẠT TÍNH SINH HỌC TỪ NHỘNG TẰM Bombyx mori L. BẰNG ENZYM

Thông tin bài báo

Ngày nhận bài: 02/04/26 Ngày hoàn thiện: 28/07/26 Ngày đăng: 29/07/26

Các tác giả

1. Vũ Kim Thoa , Trường Đại học Mở Hà Nội
2. Nguyễn Thị Ngọc Anh, Trường Đại học Mở Hà Nội
3. Lê Thanh Hải Hà, Trường Đại học Mở Hà Nội
4. Nguyễn Thị Phương Thảo, Trường Đại học Mở Hà Nội
5. Nguyễn Thị Thu Hiền, Trường Đại học Mở Hà Nội

Tóm tắt

Peptide sinh học thu nhận từ nhộng tằm của loài Bombyx mori đang được quan tâm như một nguồn hoạt chất tự nhiên tiềm năng trong công nghệ sinh học nhờ hàm lượng protein cao (50 – 60% khối lượng khô) và sự đa dạng về acid amin trong thành phần của nó. Thông qua quá trình thủy phân enzym, protein nhộng tằm có thể được phân cắt thành các peptide khối lượng phân tử thấp với khả năng hòa tan và hoạt tính sinh học cao hơn so với protein ban đầu. Nghiên cứu này nhằm thu nhận peptide từ dịch thủy phân protein nhộng tằm và đánh giá hoạt tính chống oxy hóa của các phân đoạn peptide có khối lượng thấp. Protein nhộng được thủy phân bằng enzym neutrase ở 60°C trong 3 giờ, sau đó dịch thủy phân được phân tách bằng hệ thống màng lọc nhằm thu nhận phân đoạn peptide dưới 10 kDa. Kết quả cho thấy hàm lượng peptide của phân đoạn thu được đạt 0,578 mg/mL, với giá trị IC₅₀ đạt 0,83 mg/mL. Kết quả nghiên cứu cho thấy tiềm năng ứng dụng của peptide nhộng tằm làm nguyên liệu cho thực phẩm và sản xuất công nghiệp nói chung.

Từ khóa

Bombyx mori; Peptide; Chống oxy hóa; Thủy phân; Enzym

Toàn văn:

PDF

Tài liệu tham khảo

[1] H. Tomotake, M. Katagiri, and M. Yamato, “Silkworm pupae (Bombyx mori) are new sources of high quality protein and lipid,” Journal of Nutritional Science and Vitaminology, vol. 56, no. 6, pp. 446-448, 2010, doi: 10.3177/jnsv.56.446.

[2] H. Mihaela, G. Anca, and M. Teodor, “Nutritional value of silkworm pupae (Bombyx mori) with emphases on fatty acids profile and their potential applications for humans and animals,” Insects, vol. 14, no. 3, 2023, doi: 10.3390/insects14030254.

[3] D. Kumar, P. Dev, and R. V. Kumar, “Biomedical applications of silkworm pupae proteins,” in Biomedical Applications of Natural Proteins, Springer, 2015, doi: 10.1007/978-81-322-2491-4_3.

[4] Z. Li, S. Zhao, X. Xin, B. Zhang, A. Thomas, A. Charles, K. S. Lee, B. R. Jin, and Z. Gui, “Purification, Identification and Functional Analysis of a Novel Immunomodulatory Peptide from Silkworm Pupa Protein,” Int. J. Pept. Res. Ther, vol. 26, pp. 243-249, 2020, doi: 10.1007/s10989-019-09832-4.

[5] M. Cermeño, C. Bascón, M. Amigo-Benavent, M. Felix, and R. J. FitzGerald, “Identification of peptides from edible silkworm pupae (Bombyx mori) protein hydrolysates with antioxidant activity,” Journal of Functional Foods, vol. 92, 2022, doi: 10.1016/j.jff.2022.105052.

[6] X. Wu, J. Yang, W. Mumbu, Y. Zhang, Yu Zhang, C. Wang, X. Chen, H. Suo, and J. Song, “Silkworm pupa protein and its peptides: Preparation, biological activity, applications in foods, and advantages,” Trends in Food Science & Technology, vol. 139, 2022, doi: 10.1016/j.tifs.2023.104129.

[7] Y. Dai, M. Huang, Y. Xu, L. Mu, J. Gao, H. Chen, Z. Wu, A. Yang, Y. Wu, and X. Li, “Enzymatic hydrolysis of silkworm pupa and its allergenicity evaluation by animal model with different immunization routes,” Food Science and Human Wellness, vol. 12, no. 3, pp. 774-782, 2023, doi: 10.1016/j.fshw.2022.09.011.

[8] Q. Wu, J. Jia, H. Yan, J. Du, and Z. Gui, “A novel angiotensin-I converting enzyme inhibitory peptide from gastrointestinal protease hydrolysate of silkworm pupa (Bombyx mori) protein: Biochemical characterization and molecular docking study,” Peptides, vol. 68, pp. 17-24, 2015, doi:10.1016/j.peptides.2014.07.026.

[9] X. Tao, Y. Wang, and Y. Shen, “Purification, modification and inhibition mechanism of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide from silkworm pupa protein hydrolysate,” Process Biochemistry, vol. 54, pp. 172-179, 2017, doi: 10.1016/j.procbio.2016.12.022.

[10] W. Wang, S. Shen, Q. Chen, B. Tang, G. He, H. Ruan, and U. N. Das, “Hydrolyzates of silkworm pupae (Bombyx mori) protein is a new source of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides,” Current Pharmaceutical Biotechnology, vol. 9, no. 4, pp. 307-314, 2008, doi: 10.2174/138920108785161578.

[11] Z. Ma, M. Mondor, F. G. Valencia, and A. J. Hernández-Álvarez, “Current state of insect proteins: extraction technologies, bioactive peptides and allergenicity of edible insect proteins,” Food & Function, vol. 18, 2023, doi: 10.1039/D3FO02865H.

[12] K. T. Vu, T. T. L. Dinh, T. H. H. Le, and T. H. V. Dao, “Research on pre-treatment method in the process of separating bioactive peptides from silkworm,” Vietnam Journal of Food Control, vol. 8, no. 3, pp. 254-262, 2025.

[13] H. G. Kristinsson and B. A. Rasco, “Fish protein hydrolysates: Production, biochemical, and functional properties,” Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 40, no. 1, pp. 43-81, 2000, doi: 10.1080/10408690091189266.

[14] M. Tarara, P. D. Tzanavaras, and G. Z. Tsogas, “O-Phthalaldehyde derivatization for the paper-based fluorometric determination of glutathione in nutritional supplements,” Molecules, vol. 29, no. 11, 2024, doi: 10.3390/molecules29112550.

[15] M. N. Ngo and L. H. Quan, “Investigation of the extraction process of antioxidant peptides from soybeans and soybean meal,” Journal of Military Medicine, vol. 372, pp. 9-14, 2024, doi: 10.59459/1859-1655/JMM.494.

[16] V. G. Tacias-Pascacio, R. Morellon-Sterling, E.-H. Siar, O. Tavano, Á. Berenguer-Murcia, and R. Fernandez-Lafuente, “Use of Alcalase in the production of bioactive peptides: A review,” International Journal of Biological Macromolecules, vol. 165, Part B, pp. 2143-2196, 2020, doi:10.1016/j.ijbiomac.2020.10.060.

[17] A. Razzaq, S. Shamsi, A. Ali, Q. Ali, M. Sajjad, A. Malik, and M. Ashraf, “Microbial proteases applications,” Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, vol. 7, 2019, Art. no. 110, doi: 10.3389/fbioe.2019.00110.

[18] H. G. Kristinsson and B. A. Rasco, “Fish protein hydrolysates: Production, biochemical, and functional properties,” Critical Reviews in Food Science and Nutrition, vol. 40, no. 1, pp. 43-81, 2000, doi: 10.1080/10408690091189266.

[19] D. L. T. Vo and V. C. Tran, “Investigation of antioxidant capacity of peptide fractions from the Tra catfish by-product-derived proteolysate using Flavourzyme® 500 mg,” Science and Technology Development, vol. 20, pp. 35-40, 2017.

DOI: https://doi.org/10.34238/tnu-jst.15294

Các bài báo tham chiếu

Hiện tại không có bài báo tham chiếu



Ghi nhớ