NGHIÊN CỨU TẠO KHÁNG NGUYÊN TÁI TỔ HỢP E2  CỦA VIRUS DỊCH TẢ LỢN CỔ ĐIỂN BẰNG HỆ THỐNG  BIỂU HIỆN TRÊN NẤM MEN PICHIA PASTORIS

Nghiêm Ngọc Minh; Nguyễn Tuấn Hùng; Nguyễn Thị Thùy Linh; Nguyễn Minh Đức; Nguyễn Bảo Trâm; Vũ Minh Thương; Võ Thị Bích Thủy

doi:10.34238/tnu-jst.6388

NGHIÊN CỨU TẠO KHÁNG NGUYÊN TÁI TỔ HỢP E2 CỦA VIRUS DỊCH TẢ LỢN CỔ ĐIỂN BẰNG HỆ THỐNG BIỂU HIỆN TRÊN NẤM MEN PICHIA PASTORIS

Thông tin bài báo

Ngày nhận bài: 22/08/22 Ngày hoàn thiện: 16/09/22 Ngày đăng: 16/09/22

Các tác giả

1. Nghiêm Ngọc Minh , Viện Nghiên cứu hệ gen – Viện Hàn lâm Khoa học và Công nghệ Việt Nam (VAST)
2. Nguyễn Tuấn Hùng, Công ty Cổ phần Thuốc thú y Trung ương (VETVACO.,JCS)
3. Nguyễn Thị Thùy Linh, Công ty Cổ phần Thuốc thú y Trung ương (VETVACO.,JCS)
4. Nguyễn Minh Đức, Viện Nghiên cứu hệ gen – Viện Hàn lâm Khoa học và Công nghệ Việt Nam (VAST)
5. Nguyễn Bảo Trâm, Viện Nghiên cứu hệ gen – Viện Hàn lâm Khoa học và Công nghệ Việt Nam (VAST)
6. Vũ Minh Thương, Viện Nghiên cứu hệ gen – Viện Hàn lâm Khoa học và Công nghệ Việt Nam (VAST)
7. Võ Thị Bích Thủy, Viện Nghiên cứu hệ gen – Viện Hàn lâm Khoa học và Công nghệ Việt Nam (VAST)

Tóm tắt

Bệnh dịch tả lợn cổ điển (Classical swine fever (CSF) là bệnh do virus truyền nhiễm, có tỉ lệ mắc và tử vong cao cho lợn, là vấn đề mà người chăn nuôi đặc biệt quan tâm. Virus CSF (CSFV) là RNAmột sợi dương thuộc chi Pestivirus của họ Flaviviridae. Glycoprotein E2 của virus gây bệnh sốt lợn cổ điển (Classical swine fever virus-CSFV) là một kháng nguyên virus có thể tạo ra phản ứng miễn dịch bảo vệ chống lại CFS. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã tiến hành sản xuất kháng nguyên tái tổ hợp protein E2 của CFSV bằng hệ thống biểu hiện trên nấm men Pichia pastoris (P. pastoris)SMD1168. Kết quả nghiên cứu cho thấy protein E2 tái tổ hợp của virus dịch tả lợn có hoạt tính sinh học tự nhiên, được nhận diện bởi kháng thể kháng virus dịch tả lợn. Đồng thời, kết quả thu được cũng cho thấy kháng nguyên E2 tái tổ hợp là ứng cử viên tiềm năng để phát triển vaccine thế hệ mới phòng bệnh dịch tả lợn tại Việt Nam.

Từ khóa

Dịch tả lợn cổ điển; Protein tái tổ hợp; Nấm men Pichia pastoris; Vector pGAPZαC; Hệ thống biểu hiện

Toàn văn:

PDF

Tài liệu tham khảo

[1] S. Edwards, “Survival and inactivation of classical swine fever virus,” Veterinary Microbiology, vol. 73, pp. 175-181, 2000.

[2] V. Moennig, “Introduction to classical swine fever virus disease and control policy,” Veterinary Microbiology,vol. 73, pp. 93-102, 2000.

[3] B. Zhou, K. Liu, Y. Jiang, J. C. Wei, and P. Y. Chen, “Multiple linear B-cell epitopes of classical swine fever virus glycoprotein E2 expressed in E.coli as multiple epitope vaccine induces a protective immune response,” Virology Journal, vol. 8, pp. 1-7, 2011.

[4] G. R. Risatti, L. G. Holinka, I. Fernandez Sainz, C. Carrillo, Z. Lu, and M. V. Borca, “N-Linked Glycosylation Status of Classical Swine Fever Virus Strain Brescia E2 Glycoprotein Influences Virulence in Swine,” Journal of Virology, vol. 81, pp. 924-933, 2007.

[5] I. Leifer, N. Ruggli, and S. Blome, “Approaches to define the viral genetic basis of classical swine fever virus virulence,” Virology, vol. 438, pp. 51-55, 2013.

[6] P. A. van Rijn, H. G. P. van Gennip, E. J. de Meijer, and R. J. M. Moormann, “Epitope mapping of envelope glycoprotein E1 of hog cholera virus strain Brescia,” Journal of Virology, vol. 14, pp. 2053-2060, 1993.

[7] R. Daly and M. T. Hearn, “Expression of heterologous proteins in Pichia pastoris: a useful experimental tool in protein engineering and production,” Journal of Molecular Recognition, vol. 18, pp. 119-138, 2005.

[8] W. Zhang, M. A. Bevins, B. A. Plantz, L. A. Smith, and M. M. Meagher, “Modeling Pichia pastoris growth on methanol and optimizing the production of a recombinant protein, the heavy‐chain fragment C of botulinum neurotoxin, serotype A,” Biotechnology and Bioengineering, vol. 70, pp. 1-8, 2000.

[9] M. Romanos, “Advances in the use of Pichia pastoris for high-level gene expression,” Current Opinion in biotechnology, vol. 6, pp. 527-533, 1995.

[10] X. Zhou, Y. Yu, J. Tao, and L. Yu, “Production of LYZL6, a novel human c-type lysozyme, in recombinant Pichia pastoris employing high cell density fed-batch fermentation,” Journal of bioscience and bioengineering, vol. 118, pp. 420-425, 2014.

[11] X. Han, X. Liu, Y. Zhang, Y. Zhang, and Q. Xie, “Codon optimization and expression in Pichia pastoris of E2 gene of classical swine fever virus,” Wei Sheng wu xue bao = Acta Microbiologica Sinica, vol. 43, pp. 560-568, 2003.

[12] L. Ding, W. Junchen, C. Jin, Z. Dong, Z. Yuanpeng, Q. Xuwen, Y. Xiaoming, Z. Qisheng, and H. Jibo, “Optimized expression of classical swine fever virus E2 protein via combined strategy in Pichia pastoris,” Protein Expression and Purification,vol. 167, pp. 105527, 2020.

[13] Invitrogen, “Pichia expression vectors for constitutive expression and purification of recombinant proteins,” Catalog, vol. 1, pp. 26, 2010.

[14] N. K. Khatri and F. Hoffmann, “Impact of methanol concentration on secreted protein production in oxygen‐limited cultures of recombinant Pichia pastoris,”Biotechnology and Bioengineering, vol. 93, pp. 871-879, 2006.

[15] T. I. Potgieter, M. Cukan, J. E. Drummond, N. R.Houston-Cummings, Y.Jiang, and M. d’Anjou, “Production of monoclonal antibodies by glycoengineered Pichia pastoris,” Journal of biotechnology, vol. 139, pp. 318-325, 2009.

[16] Y.Taguchi and H. M.Schätzl, “Small-scale Triton X-114 extraction of hydrophobic proteins,” Bio-protocol, vol. 4, p. 1139, 2014.

[17] E. Z. Lang, K. R. Rupprecht, T. D. Rae, and J. R. Fishpaugh, “Evaluation of rapid western blot incubation system,” The FASEB Journal, vol. 24, pp. 900, 2010.

DOI: https://doi.org/10.34238/tnu-jst.6388

Các bài báo tham chiếu

Hiện tại không có bài báo tham chiếu



Ghi nhớ